Амилоид по своей природе является

Амилоидозом называется системная патология, характеризующаяся нарушением обменных процессов в организме и угнетением иммунной системы. Подобные расстройства приводят к формированию специфического белково-сахаридного комплекса. Постепенно он начинает откладываться в тканях всех органов, вытесняя здоровые клетки. По причине такого патологического процесса нарушается деятельность всего организма, развивается полиорганная недостаточность, в результате которой наступает летальный исход.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Амилоиды как наноматериал

Амилоидоз как разновидность тканевого диспротеиноза широко распространен среди представителей животного мира. Изучение амилоидоза насчитывает более лет. Однако патогенез амилоидоза сложен и, несмотря на тщательное изучение в последние годы, не все его звенья достаточно изучены на сегодняшний день.

Существует определение амилоидоза как такового: амилоидоз - это мезенхимальный диспротеиноз, сопровождающийся нарушением белкового обмена, появлением аномального фибриллярного белка и образованием в межуточной ткани сложного вещества - амилоида.

В году Вирхов показал, что вещества, выпадающие в тканях при "сальной болезни" Рокитанского, обладают свойством окрашиваться йодом подобно крахмалу и назвал его амилоидом. Амилоид является сложным веществом - гликопротеидом, в котором фибриллярные и глобулярные белки связаны с полисахаридами.

Амилоид дает характерные для белков биуретовую и ксантопротеиновую реакции. Большой процент содержания воды в амилоиде говорит о высокой гидрофильности белков, а низкое содержание фосфора предполагает, что он принадлежит к нуклеиновым кислотам, имеющимся в амилоиде хотя достоверных данных нет. Амилоид пиронинофилен.

Аминокислотный состав амилоида отличается от сывороточных и тканевых белков в моль-процентах :. Белковый компонент амилоида сходен с глобулинами. Величины содержания метионина и цистеина оказались близкими к тем, которые были получены при анализе гамма-глобулина сыворотки, хотя содержание аминокислот в амилоиде и в сывороточном гамма-глобулине различен.

Наличие триптофана свидетельствует о его близости к фибриногену, который также содержит эту аминокислоту в большом количестве. Амилоид содержит много тирозина гиалин и коллаген. Качественно аминокислотный состав амилоида одинаков при различных формах амилоидоза, однако количественная характеристика компонентов, входящих в его состав колеблется в зависимости не только от формы амилоидоза, но и от органа, в котором амилоид выпадает.

На основании анализа аминокислотного состава Леттетер г. Белки амилоида состоят из двух фракций, обладающих различными свойствами. Белки плазмы в составе амилоида рассматриваются как "добавки", появление которых объясняется неспецифической адсорбцией в амилоиде многих веществ в связи с особенностями его тонкофибриллярной структуры.

Углеводы состоят из двух фракций: нейтральной и кислой. Первая фракция, PAS - положительная, не дает метахромазии, обладает электрофоретической подвижностью подобно альфа и гамма-глобулинам сыворотки.

Ее относят к сывороточным глюкопротеидам, что подтверждается высоким содержанием в амилоиде и сыворотке крови при амилоидозе гексозамина и нейраминовой кислоты, которые входят в состав углеводных групп, связанных с сывороточными глобулинами.

Мукополисахариды имеют не гематогенное, а местное соединительнотканное происхождение, причем увеличение МПС происходит без нарушения соотношения хондроитинсульфата и гепаритинсульфата, присущего нормальной ткани.

По данным Muir и Cohen г. Фракция А связана с PAS-положительными сывороточными полисахаридами, фракция В связана с кислыми мукополисахаридами с толуидиновым синим дает метахромазию. Помимо белков и углеводов в амилоиде обнаружены липиды и липопротеиды, соли кальция добавки амилоида. Файловый архив студентов. Логин: Пароль: Забыли пароль?

Email: Логин: Пароль: Принимаю пользовательское соглашение. FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Добавил: Vagner Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам. Пермский государственный медицинский университет им. Скачиваний: Амилоид, его природа и свойства. Химический состав и физические свойства амилоида. Белки амилоида. Аминокислотный состав амилоида отличается от сывороточных и тканевых белков в моль-процентах : глицин - ,3; аланин - 9,,4; лейцин - 7,,7; валин - 4,1 - 7,1; метионин - 1,1; цистеин - 1,5 - 2,9; тирозин - 2,,7; триптофан; гистидин.

В амилоиде преобладают липофильные группы глицин, аланин, лейцин, валин. Углеводы амилоида. Соседние файлы в папке Внутренние

Выберите статус пользователя школьник студент преподаватель. Я соглашаюсь с условиями сайта.

Все про амилоидоз: причины, симптомы, диагностика и лечение

Однако в последнее время накопилось множество свидетельств некоторой иллюзорности границы между ними и применимости прионной концепции к большинству патологических амилоидов нервной системы человека. Изучая ненаследуемые амилоиды в дрожжах Saccharomyces cerevisiae , мы можем найти ответ на вопрос: существует ли принципиальная разница в строении инфекционных и неинфекционных амилоидных полимеров?

Всё это делает возможным изучение генетических внезапно! Благодаря этому клетка восстанавливает способность синтезировать аденин, потерянную из-за мутации. Кроме того, маленькие, нарезанные шапероном фибриллы лучше передаются дочерним клеткам. Забыли пароль? Прионные и неприонные амилоиды: определяет ли конформация разницу в инфекционности? Рассылка по электронной почте Один раз в месяц Один раз в неделю Отключена. Вопросы пола.

Носимые технологии. Синтетическая биология. Структурная биология. Эволюционная биология. Активные формы кислорода. Гормоны растений. Ионные каналы. Внеклеточный матрикс. Мобильные генетические элементы.

Генная инженерия. Квантовые точки. Нано био технологии. Секвенирование ДНК. Тканевая инженерия. Нобелевские лауреаты. Вирус Зика. Вирус Эбола. Генная терапия. Онкологические заболевания. Персонализированная медицина. Стволовые клетки. Наглядно о ненаглядном. Итоги года. Наука из первых рук. Своя работа. Закрыть Вход Регистрация. Пароль Забыли пароль? Войти через соцсети Вконтакте Facebook Google.

Зарегистрируйтесь через один клик Вконтакте Facebook Google. Публикация отправлена в дорогую редакцию. Что-то пошло не так.

Проверьте ваше интернет-соединение.

Прионы и амилоиды: ключевые свойства и роль в природе

Это заболевание известно давно. В прошлом веке Рокитанский назвал болезнь, приводящую к глубоким изменениям внутренних органов, "сальной болезнью", потому что пораженные органы — селезенка, печень, почки — становились плотными и приобретали сальный оттенок. Одновременно с ним Р. Вирхов выявил, что вещество, пропитывающее органы, при воздействии с иодом, дает такое же окрашивание, как крахмал.

Поэтому он назвал это вещество "амилоидом", а предложенный им способ реакции с иодом и серной кислотой широко применяется и сейчас при диагностике амилоидной болезни у секционного стола.

Сейчас установлено, что амилоид представляет собой аномальное вещество сложной белковой природы. Это вещество откладывается по ходу ретикулярных и коллагеновых волокон стромы многих органов и систем по ходу крупных и мелких сосудов.

Результатом этого является функциональная недостаточность органов из-за нарушения метаболизма в паренхиматозном компоненте органов. Поэтому общий амилоидоз является тем заболеванием, которое приводит человека к смерти из-за нарастающих необратимых изменений жизненно-важных органов.

Амилоидоз может развиваться как осложнение различных заболеваний вторичный амилоидоз и может быть самостоятельным заболеванием первичный системный амилоидоз, старческий амилоидоз, генетически обусловленный амилоидоз. Эти формы различаются по клинике, по локализации, но до сих пор еще не установлены четкие причины этого заболевания и механизм его развития.

Амилоид — фибриллярный белок, он вырабатывается различными клетками макрофаги, плазматические клетки и соединяется с гликопротеидами плазмы крови, с иммуноглобулинами, преальбуминами. Эти связи становятся очень прочными, новообразованный аномальный белок не подвергается ферментативному разложению. Амилоид, отложившийся по ходу ретикулярных или коллагеновых волокон, не рассасывается, не подвергается обратному развитию, и даже поглощение глыбок амилоида макрофагами встречается редко.

Поэтому лечение амилоида бесперспективно, и лечить надо болезни и патологические состояния, приводящие к амилоидозу. Следовательно, очень важна ранняя диагностика амилоидоза и установление тех болезней, которые осложняются амилоидозом.

При обычных окрасках амилоидные отложения воспринимают эозин гематоксилин-эозин и пикриновую кислоту окраска по Ван-Гизону. Существуют специальные методы окрашивания амилоида на микроскопических препаратах конго-рот, метил или генциан-виолет. При подозрении на амилоидоз клиницисты берут биопсию слизистой из толстой кишки или из полости рта щеки. Применяя специальные окраски, патологоанатом помогает поставить точный диагноз.

Причины развития амилоидоза разнообразны, а иногда и неясны. Поэтому классификация амилоидоза может основываться на различных принципах. По распространенности амилоид может быть местным локализованным или системным он встречается чаще. По причине возникновения выделяют 4 формы:. В большинстве этих форм амилоидные отложения имеют множественный генерализованный характер.

Локальный амилоидоз бывает при старческом амилоидозе могут локально поражаться головной мозг, предсердия, островки поджелудочной железы. Локальный амилоидоз встречается и при некоторых формах наследственного амилоидоза. Чаще всего встречается вторичный приобретенный амилоидоз. Амилоидные массы откладываются обычно по ходу ретикулярных волокон. Его возникновение связано чаще всего с хроническими нагноительными процессами туберкулез легких и костной системы, хронические заболевания легких, бронхоэктазы, абсцессы, остеомиэлиты, хроническая раневая инфекция.

Вторичный амилоидоз развивается также при болезнях, прямо связанных с патологией иммунитета злокачественные опухоли, ревматоидный артрит. Первичный амилоидоз развивается без четко уловимого этиологического фактора и является не осложнением, а первично возникающим самостоятельным заболеванием. Он отличается рядом особенностей: часто не воспринимает специальные красители ахроматичность , откладывается преимущественно по ходу коллагеновых сосудов и поражает мышечную ткань и мышечные слои крупных внутриорганных сосудов.

Наследственный генетический амилоидоз встречается реже, отличается своеобразным поражением определенных этнических групп евреи, армяне, арабы и избирательным поражением почек, сердца и нервной системы. Все эти варианты амилоидной болезни различаются и по локализации, и по местам отложения амилоидных белков периретикулярный, периколлагеповый типы отложения , и по составу амилоидоза АL, АА, FАР, SSА — амилоиды.

Клинические проявления различных вариантов амилоидозов определяются тем, какой из органов поражается в наибольшей степени. Поэтому различают нефропатический, кардиопатический, нейропатический, гепатопатический и др.

При множественном поражении развиваются смешанные формы. Наиболее часто встречается одновременное поражение почек, печени, селезенки, кишечника, надпочечников. Амилоид откладывается по ходу ретикулярных и коллагеновых волокон. Амилоидные массы обнаруживаются в стенках капилляров клубочки почек и синусоидов селезенка, печень , ретикулярных волокнах стромы, субэпителиальных базальных мембранах канальцы почек, кора надпочечников, слизистая кишечника.

Макроскопическая картина органов при значительных отложениях амилоида характеризуется:. Предложенная Р. Вирховым проба определения амилоидных отложений применяется и сегчас непосредственно при вскрытии. В органах, под воздействием люголевского раствора иод и серной кислоты амилоидные отложения становятся фиолетово-черными. Патогенез амилоидоза сложен, во многом еще неясен и неодинаков при различных этиологических вариантах возникновения.

При вторичном амилоидозе АА — амилоидоз основное значение имеет избыточный синтез белкового предшественника — плазменного белка. Макрофаги не справляются с полной переработкой этого белка и начинают осуществлять сборку фибриллярных структур. Такие макрофаги называются амилоидобластами. Фибриллярный компонент уже внеклеточно соединяется с плазменными компонентами и хондроитинсульфатами тканевой жидкости, к ним присоединяются различные гематогенные "добавки" фибрин, иммунные комплексы , и вся эта смесь становится аномальным белком — амилоидом.

Этот процесс в известной мере напоминает фибриллогенез коллагенообразования. Однако при этом отсутствует механизм адекватной уборки чужеродных и излишних белковых субстанций. Амилоидокласты макрофаги — встречаются редко. Этот вариант патогенеза амилоидоза объясняет значение предшествующего тяжелого патологического процесса хроническое деструктивное воспаление, опухоли, болезни с иммунными нарушениями.

Иммуннопатологический процесс приводит к извращению синтетической функции печени, активации медиаторов иммунных реакций интерлейкин I , несостоятельности макрофагальной системы, слабой реакции распознавания аномальных антигенов фибриллярных структур амилоида.

Таким образом, развитие вторичного амилоидоза происходит вследствие сочетания двух факторов: 1 диспротеиноза и 2 недостаточности макрофагальной фагоцитирующей системы — важнейшего звена иммунной системы. Первичный идиопатический амилоидоз развивается вследствие первичного извращения функции иммунной системы. Синтез предшественника амилоидоза осуществляется плазматическими клетками. Фибриллы амилоида образуются как в макрофагах, так и в плазматических клетках.

Амилоидные белки АL-амилоидоз обладают иными красочными реакциями и откладываются обычно по ходу коллагеновых волокон. В тех случаях, когда патология иммунной системы выражается в опухолевой безудержной пролиферации стволовых клеток В- системы иммунной системы миелома , — амилоидоз является обязательным проявлением этой опухоли амилоидоз при миеломной болезни.

В патогенезе старческого амилоидоза имеет значение Сочетание и тех, и других факторов возрастные изменения белковосинтетических функций, возрастная иммунодепрессия. Наследственные генетические формы амилоидоза являются отражением генетически обусловленных дефектов нейроэндокринной и иммунной системы. При этих заболеваниях встречаются разнообразные формы амилоидных белков и разные типыих отложений. Таким образом, амилоидная болезнь представляет собой различные варианты извращения белковосинтетических процессов, возникающих на основе врожденной или приобретенной патологии иммунной системы.

В многоклеточном организме большое число морфологических и функционально различных клеточных типов формируют ряд специализированных тканей, что требует интеграции и координации их деятельности. Без этого не может быть обеспечено существование организма как единого целого, не может быть обеспечено выполнение основных его свойств — самосохранения, самовоспроизведения, самовосстановления. Целостность и относительное постоянство внутренней среды обозначается термином гомеостаз.

Он является основным условием нормального существования организма. Основой гомеостаза являются адаптационные или приспособительные реакции, различные комбинации которых обеспечивают его приспособление к факторам окружающей среды, и поэтому эта реакции называют приспособительными. В повседневных условиях фактора внешней среды не вызывают заметных структурных изменений тканей, и, в связи с этим, интенсивность приспособительных реакций, обеспечивающих гомеостаз, не выходит за рамки их физиологических параметров.

В отличие от этого, действие на организм экстремальных факторов сопровождается повреждением органов, и в этих условиях восстановление нарушенного гомеостаза достигается резким усилением соответствующих приспособительных реакций. Такие реакции называются компенсаторными. Гомеостаз обеспечивается с помощью разнообразных и весьма сложных реакций. Все они развертываются на принципиально единой стереотипной материальной основе. Каждая из специфических функций организма формируется в соответствующем типе клеток.

В основе работы каждой из них лежит неспецифический процесс — непрерывное обновление ее состава. Обновление — регенерация структур организма совершается непрерывно на разных уровнях организации. Клетки различных органов имеют различный тип пролиферативной активности.

Все ткани можно разделить на 3 типа клеточной популяции. Обновляющиеся, для которых характерна высокая пролиферативная активность и малое время жизни.

Это эпителий кожи, эпителий слизистых оболочек, система кроветворения. В обновляющихся тканях синхронно протекают три процесса: пролиферация клеток, миграция их с дифференцировкой и отторжение или гибель на месте клеток, завершивших свой жизненный цикл. Растущие — малая пролиферативная активность со средним временем жизни печень, почки, легкие, скелетные мышцы, эндокринная система.

Статичные, для клеток которых характерно большое время жизни и отсутствие пролиферативной активности миокард, ганглиозные клетки центральной нервной системы. Тип клеточной популяции клеток определяет уровень обновления их состава и ликвидацию повреждения.

У млекопитающих по уровню организации выделяют следующие механизмы регенерации:. Первые три уровня регенерации развертываются в пределах клеток и могут быть объединены по этому признаку под общим названием внутриклеточной регенерации.

Категории Авто. Предметы Авиадвигателестроения. Административное право. Административное право Беларусии. Безопасность жизнедеятельности. Введение в экономику культуры. Гидрология и гидрометрии. Гидросистемы и гидромашины. Медицинская психология. Методы и средства измерений электрических величин. Начертательная геометрия.

Баха РАН. Выявленный белок был обозначен PrP англ.

Амилоид, его природа и свойства

Баха РАН. Выявленный белок был обозначен PrP англ. Брайаном Коксом B. Риду Уикнеру R. Эта гипотеза вскоре подтвердилась. Нам стало ясно, что верна именно вторая модель. Гетеродимерная модель имеет существенные слабости. Она предполагает довольно неправдоподобные свойства белка PrP. Похожее строение имеют все прионы дрожжей. Цикл размножения приона дрожжей.

Для доказательства прионной концепции была разработана процедура трансформации клеток дрожжей амилоидными фибриллами. Таким образом, было подтверждено, что:. Увеличенное число прионных частиц также обеспечивает более высокую стабильность наследования.

Прионные частицы PrP Sc имеют сравнительно малый размер. Эти наблюдения породили предположение, что частота фрагментации определяется прочностью амилоида.

Литература 1. Нобелевскую премию. Подробнее см. Закрыть Новости науки. Большой адронный коллайдер. Результаты LHC. Загадки LHC. LHC в работе. Общее расписание. Ранние этапы. Устройство и задачи LHC. Устройство LHC. Задачи LHC. Свойства адронов. Поиск бозона Хиггса. Физика элементарных частиц. Величины и единицы. Как изучают частицы. Эксперименты на коллайдерах. Стандартная модель.

Хиггсовский механизм. В популярных журналах. Как подписаться. Книжный клуб. Опубликовано полностью. Происхождение жизни. Глава 1. Глава 2. Глава 3. Масштабы: времена. В помощь читателю. От секунды до года. Астрономические времена. Фолдинг белков. Возбужденные атомы. Возбужденные атомы: кто такие и где встречаются. Ядерные распады. Элементарные частицы.

Движение континентов. Покорение воздуха. Аппараты легче воздуха. Первый аппарат легче воздуха, способный поднять человека. Серийный дирижабль Германии времен Первой мировой войны. Аппараты тяжелее воздуха. Первый вертолет И. Первый летающий аппарат классической схемы. Единственный российский серийный десантный экраноплан. Теоретические основы полета аппаратов тяжелее воздуха. Первый реализованный проект, однако достоверных сведений о полете нет.

Фронтовой истребитель, один из первых серийных реактивных самолетов. Многоцелевой истребитель, противник МиГ в корейской войне. Стратегический бомбардировщик с велосипедным шасси. Вечный двигатель. Электромагнитное излучение. Возможности человека. Журнал общей биологии. In English. Наука, образование и право. Интеллектуальная собственность. Поиск Закрыть. Показать комментарии 1. Свернуть комментарии 1. Вход в систему. Другие публикации Молекулярная биология.

Новостная рассылка. Научный календарь Детские вопросы Масштабы: времена Плакаты законов мироздания Журнал общей биологии Наука в Рунете. Дзен RSS все ленты. RSS все ленты. Подписаться на рассылку.

Амилоид, патологоанатом и родина слонов

Амилоидозом называется системная патология, характеризующаяся нарушением обменных процессов в организме и угнетением иммунной системы. Подобные расстройства приводят к формированию специфического белково-сахаридного комплекса. Постепенно он начинает откладываться в тканях всех органов, вытесняя здоровые клетки. По причине такого патологического процесса нарушается деятельность всего организма, развивается полиорганная недостаточность, в результате которой наступает летальный исход.

Амилоидоз является редкостным системным заболеванием. У большинства пациентов он имеет вторичную природу. У жителей Средиземноморья, а также у лиц еврейской и армянской национальности заболевание обусловлено генетической предрасположенностью. Различные белки могут вызвать появление отложений амилоид. Однако есть группа протеинов, под влиянием которых происходит серьезное нарушение деятельности внутренних органов.

Амилоиды могут скапливаться как в отдельном участке тела, так и по всему телу. Этот вид заболевания имеет идиопатическую природу. Иными словами, развивается он по неизвестным причинам, и установить их нет возможности. Но он довольно часто выявляется у больных, страдающих от множественных миелом.

В данном случае, говоря о системном поражении, подразумевается нарушение деятельности всего организма. Чаще всего болезнь затрагивает печень, сердце, ЖКТ, отдельные группы нервов, почки. Амилоидоз AL возникает при накоплении в тканях организма амилоидов легких цепей. Чаще всего при этом виде заболевания поражаются ткани селезенки, почек, печени, надпочечников и лимфатических узлов.

Больше всего от этой разновидности болезни страдают суставы, костные ткани, сухожилия. Это редкая форма амилоидоза, которая передается по наследству. Таким образом, способ передачи — генетический. Клиническая картина амилоидоза зависит от нескольких факторов:. Когда болезнь протекает в латентной скрытой фазе, никаких недомоганий пациент не испытывает. Но по мере накопления патологического гликопротеида нарушается работа пораженного органа, что сразу сказывается на самочувствии больного.

Именно от того, где находятся очаги заболевания, зависит и его клиническое проявление. Выявить заболевание на ранних стадиях можно только при проведении микроскопии. Но поскольку субъективных жалоб у больного нет, заподозрить наличие амилоидоза практически невозможно.

Для почечного амилоидоза характерно возникновение умеренной протеинурии, затем — нефротического синдрома. Такая болезнь может сопровождаться:. При переходе патологии на поздние стадии развития даже незначительные физические нагрузки могут провоцировать возникновение одышки. А прогрессирующая сердечная недостаточность может привести к:.

При локализации отложений амилоидов в тканях органов ЖКТ, прежде всего, внимание на себя должно обратить аномальное увеличение языка. Помимо этого, у пациентов отмечается появление:. При патологическом поражении поджелудочной железы амилоидоз маскируется под хронический панкреатит. Если же амилоидные отложения локализуются в печени, у пациента развивается холестаз, гепатомегалия, портальная гипертензия.

При амилоидном поражении кожи на проблемных зонах шее, лице, естественных складках происходит формирование узелковых образований. Болезнь может маскироваться под нейродермиты, красный лишай и склеродермию. При амилоидозе опорно-двигательного аппарата больные страдают от:.

Амилоидоз, поражающий нервную систему, протекает довольно тяжело, и сопровождается:. На фоне амилоидоза развиваются различные острые патологические состояния, которые могут послужить причиной смерти пациента.

К самым распространенным и опасным осложнениям заболевания относятся:. Поскольку амилоидоз способен поражать различные внутренние органы, подход к его диагностике должен быть комплексным, всесторонним. Постановка диагноза базируется на результатах не только инструментальных, но и лабораторных показателей.

Чтобы выявить заболевание и определить степень его тяжести необходимо провести:. Подозрение на амилоидоз может возникнуть в том случае, если при проведении лабораторных исследований в крови пациента прослеживаются признаки:. В моче отмечается повышенная концентрация цилиндров цилиндрурия и лейкоцитов лейкоцитурия. Но окончательно подтвердить или опровергнуть диагноз может только биопсия.

Она особенно необходима, поскольку вышеописанные результаты анализ могут встречаться при различных заболеваниях, не имеющих отношения к амилоидозу. Во время биопсии для микроскопического исследования могут забираться ткани:.

После забора биоптат полученный образец пораженной ткани подвергается гистологическому исследованию. Если в ходе этого процесса будут обнаружены амилоидные фибриллы, значит, диагноз можно считать подтвержденным.

Специфического лечения, направленного на устранение амилоидоза, не существует. Объясняется это, прежде всего, разнообразностью клинической картины заболевания. Но есть терапевтические подходы, с помощью которых можно значительно замедлить развитие патологии. Именно на них делается особый акцент. При неосложненном течении амилоидоза прогноз более или менее благоприятный, но многое зависит от характера патологии и интенсивности ее прогрессирования. Если же возникли осложнения, прогноз резко ухудшается.

При развитии сердечной недостаточности больной может прожить не дольше нескольких месяцев. У пациентов с хронической почечной недостаточностью период выживаемости больше, и составляет 1 год. Но это время может быть продлено при проведении гемодиализа. Статью проверила Марина Владимировна Кузнецова. Классификация Выделяют следующие разновидности амилоидоза: Первичный амилоидоз, или AL-амилоидоз immunoglobulin light chains derived. Его развитие связано с появлением в кровяной плазме и отложением в тканях организма аномальных легких цепей иммуноглобулинов.

Они, в свою очередь, синтезируются малигнизированными плазмоцитами. Такой же процесс наблюдается и при миеломной болезни, хотя между ней и амилоидозом есть существенные отличия в механизме развития. Вторичный амилоидоз, или АА-амилоидоз acquired. Возникает при любых хронических воспалительных процессах в организме, когда печень отвечает на их наличие гиперсекрецией альфа-глобулина.

Эта форма заболевания развивается на фоне ревматоидного артрита, анкилозирующего спондилоартрита, туберкулеза, лепры и прочих патологий. У людей старше летнего возраста часто развивается ASC-амилоидоз. Это подвид рассматриваемой формы амилоидоза, точный патогенез которого неизвестен. Средиземноморская перемежающаяся лихорадка. Это заболевание передается по генетической линии аутосомно-рецессивным способом.

От данного вида патологии страдают отдельные этнические группы людей, проживающих на побережье Средиземного моря. Также существуют подвиды данной патологии. Болезнь развивается только у пациентов, которые находятся на гемодиализе.

Возникновение патологического процесса связано с неспособностью гемодиализатора фильтровать микроглобулин бета-2 класса МНС 1, который у здоровых людей утилизируется почками. Болезнь развивается в клетках некоторых опухолевых новообразований. Например, патологический процесс может поразить С-клетки щитовидной железы при медуллярной форме рака.

ASC1-амилоидоз, или старческий системный амилоидоз. Перед образованием мутантного белка происходит нарушение метаболизма преальбумина в крови у пожилых людей.

Этот вид заболевания особенно часто встречается у пациентов с болезнью Альцгеймера. Но в медицинской практике известны случаи семейной заболеваемости этим типом амилоидоза. Болезнь встречается у пациентов с поражением островков Лангерганса. При сахарном диабете 2 типа и инсулиноме поражается именно эта часть поджелудочной железы, на фоне чего и развивается AIAPP-амилоидоз.

Амилоидоз финского типа. Эта форма заболевания является довольно редко. Болезнь развивается на фоне мутации гена GSN, отвечающего за кодировку белка джелсолина. Причины амилоидоза Различные белки могут вызвать появление отложений амилоид. Причины развития амилоидоза зависят от его типа.

Первичный амилоидоз Этот вид заболевания имеет идиопатическую природу. Вторичный амилоидоз К причинам развития данного типа амилоидоза относят: системную красную волчанку; ревматоидный артрит; туберкулез; воспалительные поражения кишечника; некоторые типы злокачественной онкологии. Амилоидоз ATTR и 2-бета Причины развития этих заболеваний могут крыться в: отложении бетамикроглобулина в крови; проведении гемодиализа более 5 лет; недостаточности почечного типа.

Семейный или наследственный амилоидоз AF Это редкая форма амилоидоза, которая передается по наследству. Симптомы Клиническая картина амилоидоза зависит от нескольких факторов: продолжительности течения патологии; места расположения патологических отложений; степени нарушения деятельности внутренних органов; количества амилоидных отложений; особенностей биохимической структуры амилоида.

Амилоидоз почек Для почечного амилоидоза характерно возникновение умеренной протеинурии, затем — нефротического синдрома. Такая болезнь может сопровождаться: повышенным артериальным давлением; отеками; развитием хронической почечной недостаточности. Амилоидоз сердца Сердечный амилоидоз проявляется: аритмией; кардиомегалией; прогрессирующей ХСН. А прогрессирующая сердечная недостаточность может привести к: выпотному перикардиту; асциту; выпотному плевриту.

Амилоидоз ЖКТ При локализации отложений амилоидов в тканях органов ЖКТ, прежде всего, внимание на себя должно обратить аномальное увеличение языка. Помимо этого, у пациентов отмечается появление: тошноты; изжоги; запоров, которые могут сменяться диареей; синдрома мальабсорбции; желудочно-кишечных кровотечений.

Амилоид, его природа и свойства.

Амилоидоз — это группа наследственных заболеваний , которые возникают как следствие аномального отложения белка в различных тканях организма. Эти аномальные белки называются амилоидными. Существует более 30 различных амилоидных белков.

AL амилоидоз амилоидоз иммуноглобулина легкой цепи. Это наиболее распространенный тип болезни, который раньше называли первичным амилоидозом. Накапливание патологического белка происходит, когда костный мозг вырабатывает аномальные антитела.

Похожий процесс протекает при раке крови, таком как множественная миелома. Патология может затронуть почки, сердце, печень, кишечник и нервы. Это состояние становится результатом другого хронического инфекционного или воспалительного заболевания, такого как ревматоидный артрит , болезнь Крона или язвенный колит.

Основная мишень болезни — почки, но также патология может затронуть желудочно-кишечный тракт, печень и сердце. Связанный с диализом амилоидоз ДРА. Это чаще встречается у пожилых людей и людей, которые находились на диализе более 5 лет. Эта форма амилоидоза вызвана отложениями микроглобулина бета-2, которые накапливаются в крови. Отложения могут накапливаться во многих различных тканях, но чаще всего они поражают кости, суставы и сухожилия. Семейный или наследственный амилоидоз.

Это редкая форма, передаваемая по наследству. Часто поражает печень, нервы, сердце и почки. Многие генетические дефекты связаны с более высокой вероятностью амилоидной болезни. Например, такие, как аномальный белок транстиретин TTR. Он вызывается отложениями аномального TTR в сердце и других тканях. Чаще встречается у пожилых мужчин. Органо-специфический амилоидоз. Это отложения амилоидного белка в отдельных органах, включая кожу кожный амилоидоз. Хотя некоторые виды отложений амилоида были связаны с болезнью Альцгеймера, мозг редко страдает от амилоидоза, который происходит по всему телу.

В современной классификации болезнь Альцгеймера и амилоидоз не объединяются. Амилоидоз вызывается аномальным складыванием нормальных растворимых белков, что приводит к образованию фибрилл в одном или нескольких органах, системах или мягких тканях.

Эти скопления белка называются амилоидными отложениями, а накопление амилоидных отложений вызывает прогрессирующую патологию и возможную недостаточность пораженного органа. Обычно белки расщепляются примерно с той же скоростью, с которой они производятся, но аномально стабильные амилоидные отложения накапливаются быстрее, чем их можно разрушить. Причиной AL амилоидоза обычно становится дискразия плазматических клеток, приобретенная аномалия плазматических клеток в костном мозге с продукцией аномального белка легкой цепи часть антитела.

Обычно образуется избыточное количество белка антитела, и ненормальная часть легкой цепи или целая молекула антитела накапливается в тканях организма в виде амилоидных отложений. АА амилоидоз обусловлен воспалительным заболеванием, которое становится базисом основного заболевания. Семейный амилоидоз hATTR вызван аномалией в гене одного из нескольких конкретных белков.

Наиболее распространенная форма наследственного амилоидоза вызвана аномалией мутацией в гене транстиретина. Известно о более чем различных мутациях в гене транстиретина, и наиболее распространенная мутация была названа V30M.

Редко мутации в генах белков, вызывающих амилоидоз, представляют собой альфа-цепь фибриногена А, аполипопротеин А1 и А2, гельсолин, LECT2 и цистатин С. Все наследственные амилоидозы передаются по аутосомно-доминантному пути. Большинство генетических заболеваний определяются статусом двух копий гена, одна получена от отца, а другая от матери. Доминантные генетические расстройства возникают, когда только одна копия ненормального гена необходима для того, чтобы вызвать конкретное заболевание.

Аномальный ген может быть унаследован от любого из родителей или может быть результатом новой мутации изменения гена у пострадавшего человека. Риск одинаков для мужчин и женщин. Однако не каждый человек, получающий ген, заболеет амилоидозом.

Точная причина амилоидоза бета2-микроглобулина , связанного с диализом, до конца не выяснена. Нормально функционирующая почка может вывести бета 2-микроглобулин. У людей, находящихся на длительном диализе, или на непрерывном амбулаторном перитонеальном диализе CAPD , неспособность почек функционировать должным образом приводит к накоплению бета2-микроглобулина.

У больных с почечной недостаточностью, близкой к конечной стадии, также развивается эта форма амилоидоза. У большинства пациентов поражено более одного органа, и поэтому обнаружение комбинации любого из перечисленных признаков должно усилить подозрение на амилоидоз. Чрезмерное количество белка в моче протеинурия является обычным проявлением поражения почек и обычно тяжелым, что приводит к нефротическому синдрому.

Реже амилоид вызывает избыток мочевины и других азотистых отходов в крови прогрессирующая азотемия как начальное проявление заболевания почек. Неправильное накопление жидкости отек , такое как отек ног и живота, при отсутствии сердечной недостаточности — признак нефротического синдрома, а также наличия избыточного холестерина в крови гиперхолестеринемия , который может быть глубоким.

Почки часто становятся маленькими, бледными и твердыми, но при амилоидозе обычно также видны большие почки. Амилоидоз часто поражает сердце. Амилоидная инфильтрация сердца приводит к утолщению стенки желудочка и развитию сердечной недостаточности. Быстро прогрессирующая застойная сердечная недостаточность с толстыми стенками желудочков является классическим проявлением АL сердечного амилоидоза.

Сердце неизменно участвует в старческом амилоидозе, часто в амилоидозе TTR и почти никогда во вторичном амилоидозе. Застойная сердечная недостаточность является наиболее распространенным сердечным осложнением амилоидоза. Хотя невропатия встречается реже, чем поражение почек или сердца, она может быть серьезной проблемой при амилоидозе. Иногда это становится преобладающей особенностью амилоидоза AL.

При специфических мутациях наследственного амилоидоза особенно V30M , это может сбыть основным симптомом заболевания. Нейропатия при амилоидозе часто безболезненна и сенсомоторна по своей природе, хотя нейропатическая боль может быть иногда значительной.

Эти симптомы могут включать:. При амилоидозе hATTR периферическая невропатия часто сопровождается вегетативной невропатией, характеризующейся диареей и снижением количества продукции пота гипогидроз , внезапным падением артериального давления, когда пациент встает постуральная гипотензия и у мужчин Эректильная дисфункция.

Амилоидоз может поражать печень и селезенку. Вовлечение амилоида в селезенку увеличивает риск самопроизвольного разрыва этого органа. Некоторая степень поражения печени распространена при амилоидозе AL. У большинства пациентов поражение печени протекает бессимптомно. Увеличение печени гепатомегалия и увеличение селезенки спленомегалия являются наиболее заметными признаками. Функция печени почти не затрагивается до поздней стадии заболевания.

Повышение билирубина я может предвещать скорую печеночную недостаточность. Накопление амилоида в желудочно-кишечном тракте может привести к отсутствию движения подвижности в пищеводе и тонком и толстом кишечнике. Могут также возникнуть нарушение всасывания, изъязвление, кровотечение, слабая желудочная активность, псевдообструкция желудочно-кишечного тракта, потеря белка и диарея.

Потеря вкуса и трудности с приемом твердой пищи из-за увеличения языка макроглоссия из-за инфильтрации амилоида могут способствовать потере веса, или потеря веса может быть неспецифическим проявлением системного заболевания. Кожа часто участвует в первичном амилоидозе. Дерматологическое поражение почти исключительно ограничено амилоидозом AL и состоит из аномалий мягких тканей, кожи и сосудов.

Также могут присутствовать области отека, кровоизлияния под кожу пурпура , выпадение волос алопеция , воспаление языка глоссит и сухость во рту ксеростомия. Нередко пурпурные поражения могут возникать после таких простых действий, как растирание век. Проблемы с дыхательной системой, которые связаны с амилоидозом, часто сопровождаются сердечными симптомами.

При локализованной форме амилоидоза дыхательные пути и протоки могут быть перекрыты амилоидными отложениями в носовых пазухах, голосовой коробке гортани и горле трахее и бронхиальном дереве.

Связанный с диализом бета2-микроглобулина амилоидоз обычно поражает кости и суставы. Начальные симптомы включают синдром запястного канала, боль в плече и воспаление сухожилий рук.

Патологии суставов артропатии возникают при амилоидозе из-за накопления амилоидных отложений в слизистой оболочке суставов синовиальные оболочки. Это происходит при амилоидозе AL и иногда при амилоидозе, связанном с диализом. Суставной хрящ или синовиальная мембрана и жидкость также могут быть вовлечены. Симптомы похожи на симптомы ревматоидного артрита. Последние достижения в области терапии сделали ранний и точный диагноз критическим, если пациент хочет добиться полной ремиссии.

Если заболевание подозревается по клиническим признакам, биопсия пораженного органа даст наилучший результат. Специфическое иммуноокрашивание например, электронная микроскопия с иммуноголдом доступно в специализированных центрах и обеспечивает высокую специфичность для определения точного типа амилоида.

В сложных диагностических случаях масс-спектрометрия способна точно определить молекулярную структуру амилоидных отложений— этот метод используется все чаще и чаще. Долгое время специфического лечения амилоидоза не существовало. Эффективные препараты и методы лечения появились за рубежом буквально в последние несколько лет.

В странах СНГ эти методы, к сожалению, пока на середину года не вошли в широкую практику, а соответствующие препараты не зарегистрированы. В Бельгии доступно несколько эффективных препаратов и методик для лечения разных типов амилоидоза. Транстиретиновый амилоидоз связан с аномальными конформационными изменениями и агрегацией транстиретина, что приводит к тяжелой невропатии и кардиомиопатии.

Изучив структуру и функцию транстиретина, исследователи разработали молекулу, а затем и препарат, тафамидис, который может стабилизировать нативное тетрамерное состояние транстиретина. Это первый препарат из нового класса таргетной терапии на основе РНК.

В отличие от патисирана, инотерсен вводится как подкожная инъекция один раз в неделю, которую пациент может вводить сам. Это дополнение к длительному диализу может уменьшить воспаление и накопление фибрилл без серьезных побочных эффектов.

При AL амилоидозе ингибитор протеасом бортезомиб оказался эффективным, особенно в качестве предварительной обработки перед введением высоких доз мелфалана с последующей трансплантацией аутологичных стволовых клеток. Медиана общей выживаемости за эти периоды увеличилась с 75 месяцев до нескольких десятков лет. Врачи приходят к выводу, что ASCT, вероятно, останется важным лечением первой линии, даже когда появятся новые препараты.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Амилоидоз - причины, симптомы, диагностика, лечение, патология

Комментариев: 3

  1. ynkina_l:

    Евгений, **Все надо делать продуманно** – те, которые распространяют спорт, провоцируют других заниматься спортом и имеют от этого двойную прибыль, делают это продуманно…

  2. nataluk7:

    Уважаемые когда увидите что у вас нарастает что то на коже обязательно обратитесь к врачу.

  3. Масалова:

    Хайдарбек, И ни каких ворочей -онкологов, гинекологов, отоляр…гологов и т.п. !